Articulo de referencia

IARS

La isoleucil-ARNt sintetasa citoplasmática es una enzima que en humanos está codificada por el gen IARS1 . [ 5 ] [ 6 ] Las aminoacil-ARNt sintetasas catalizan la aminoacilación ...

La isoleucil-ARNt sintetasa citoplasmática es una enzima que en humanos está codificada por el gen IARS1 . [ 5 ] [ 6 ]

Las aminoacil-ARNt sintetasas catalizan la aminoacilación del ARNt por su aminoácido correspondiente. Debido a su papel fundamental en la unión de aminoácidos con tripletes de nucleótidos contenidos en los ARNt, se cree que las aminoacil-ARNt sintetasas se encuentran entre las primeras proteínas que aparecieron en la evolución. La isoleucina-ARNt sintetasa pertenece a la familia de las aminoacil-ARNt sintetasas de clase I y se ha identificado como un objetivo de autoanticuerpos en la enfermedad autoinmune polimiositis/dermatomiositis. Se han aislado dos variantes de empalme alternativo que representan regiones 5' UTR alternativas. [ 6 ]

Interacciones

Se ha demostrado que IARS interactúa con EPRS . [ 7 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000196305 Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000037851 Ensembl , mayo de 2017
  3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. Nichols RC, Blinder J, Pai SI, Ge Q, Targoff IN, Plotz PH, Liu P (febrero de 1997). "Asignación de dos genes de autoantígenos humanos: la isoleucil-ARNt sintetasa se localiza en 9q21 y la lisil-ARNt sintetasa se localiza en 16q23-q24" . Genomics . 36 (1): 210–3 . doi : 10.1006/geno.1996.0449 . PMID 8812440 . 
  6. 1 2 "Gen Entrez: IARS1 isoleucil-ARNt sintetasa" .
  7. Rho, SB; Lee JS; Jeong EJ; Kim KS; Kim YG; Kim S (mayo de 1998). "Un motivo repetido multifuncional está presente en la ARNt sintetasa bifuncional humana" . J. Biol. Chem . 273 (18). ESTADOS UNIDOS: 11267–73 . doi : 10.1074/jbc.273.18.11267 . ISSN 0021-9258 . PMID 9556618 .  

Lecturas adicionales

  • Norcum MT (1991). "Análisis estructural del complejo aminoacil-ARNt sintetasa de alto peso molecular. Efectos de sales neutras y detergentes" . J. Biol. Chem . 266 (23): 15398–405 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)98629-1 . PMID 1651330 . 
  • Nichols RC, Raben N, Boerkoel CF, Plotz PH (1995). "Isoleucil-ARNt sintetasa humana: secuencia del ADNc, empalme alternativo del ARNm y características de una extensión C-terminal inusualmente larga" . Gene . 155 (2): 299–304 . doi : 10.1016/0378-1119(94)00634-5 . PMID 7721108 . 
  • Shiba K, Suzuki N, Shigesada K, et  al. (1994). "Isoleucil-ARNt sintetasa citoplasmática humana: divergencia selectiva del dominio de unión al anticodón y adquisición de una nueva unidad estructural" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 91 (16): 7435–9 . Bibcode : 1994PNAS...91.7435S . doi : 10.1073 / pnas.91.16.7435 . PMC 44415. PMID 8052601 .  
  • Rho SB, Lee KH, Kim JW, et  al. (1996). "La interacción entre las sintetasas de ARNt humanas implica elementos de secuencia repetidos" . Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 93 (19): 10128– 33. Bibcode : 1996PNAS...9310128R . doi : 10.1073/pnas.93.19.10128 . PMC 38348. PMID 8816763 .  
  • Degoul F, Brulé H, Cepanec C, et  al. (1998). "Propiedades de isoleucilación de los transcritos de tRNAIle y tRNAIle mitocondriales humanos nativos. Implicaciones para las mutaciones puntuales relacionadas con la cardiomiopatía (4269, 4317) en el gen tRNAIle" . Hum. Mol. Genet . 7 (3): 347– 54. doi : 10.1093/hmg/7.3.347 . PMID 9466989 . 
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