Hipusina

La hipusina es un aminoácido poco común que se encuentra en todos los eucariotas y en algunas arqueas , pero no en las bacterias . Las únicas proteínas conocidas que contienen el residuo de hipusina son el factor de iniciación de la traducción eucariota 5A (eIF-5A) y una proteína similar que se encuentra en las arqueas. ^[1] En los humanos, se han descrito dos isoformas de eIF-5A: eIF5A-1 y eIF5A-2. Están codificadas por dos genes distintos EIF5A y EIF5A2 . La proteína está involucrada en la biosíntesis de proteínas y promueve la formación del primer enlace peptídico . La región que rodea al residuo de hipusina está altamente conservada y es esencial para la función de eIF5A. ^[2] Por lo tanto, la hipusina y el eIF-5A parecen ser vitales para la viabilidad y proliferación de las células eucariotas.

La hipusina se forma en eIF-5A mediante la modificación postraduccional de uno de los residuos de lisilo . En este proceso intervienen dos reacciones y dos enzimas:

1. La desoxihipusina sintasa cataliza la escisión de la poliamina espermidina y la transferencia de su fracción 4-aminobutilo al grupo ε-amino de un residuo de lisina específico del precursor eIF-5A para formar desoxihipusina y 1,3-diaminopropano .
2. La desoxihipusina hidroxilasa media la formación de hipusina mediante la adición de un grupo hidroxilo al residuo de desoxihipusina.

Se encontró un exceso de hipusina en la orina de niños y pacientes con hiperlisinemia familiar .

La hipusina fue aislada por primera vez del cerebro bovino por los científicos japoneses Shiba et al. en 1971. ^[3] El nombre hipusina indica que la molécula comprende fracciones de hidroxi - pu- trescina y lisina .

Véase también

n -Butilamina , relacionada con el grupo 4-aminobutilo de la desoxihipusina
Putrescina
Diftamida , otro aminoácido poco común relacionado con la traducción
- EEF2 , factor de elongación eucariota 2, que utiliza diftamida

Referencias

^ Park MH (2006). "La síntesis postraduccional de un aminoácido derivado de poliamina, la hipusina, en el factor de iniciación de la traducción eucariota 5A (eIF5A)". Journal of Biochemistry . 139 (2): 161–169. doi :10.1093/jb/mvj034. PMC 2494880 . PMID 16452303.
^ Cano VS, Jeon GA, Johansson HE, Henderson CA, Park JH, Valentini SR, Hershey JW, Park MH (2008). "Análisis mutacional de eIF5A-1 humano - Identificación de residuos de aminoácidos críticos para la actividad de eIF5A y la modificación de la hipusina". FEBS Journal . 275 (1): 44–58. doi :10.1111/j.1742-4658.2007.06172.x. PMC 2536608 . PMID 18067580.
^ Shiba T, Mizote H, Kaneko T, Nakajima T, Kakimoto Y, Isamu S (1971). "Hipusina, un nuevo aminoácido presente en el cerebro bovino. Aislamiento y determinación estructural". Biochimica et Biophysica Acta . 244 (3): 523–531. doi :10.1016/0304-4165(71)90069-9. PMID 4334286.

[1] Park MH (2006). "La síntesis postraduccional de un aminoácido derivado de poliamina, la hipusina, en el factor de iniciación de la traducción eucariota 5A (eIF5A)". Journal of Biochemistry . 139 (2): 161–169. doi :10.1093/jb/mvj034. PMC 2494880 . PMID 16452303.

[2] Cano VS, Jeon GA, Johansson HE, Henderson CA, Park JH, Valentini SR, Hershey JW, Park MH (2008). "Análisis mutacional de eIF5A-1 humano - Identificación de residuos de aminoácidos críticos para la actividad de eIF5A y la modificación de la hipusina". FEBS Journal . 275 (1): 44–58. doi :10.1111/j.1742-4658.2007.06172.x. PMC 2536608 . PMID 18067580.

[3] Shiba T, Mizote H, Kaneko T, Nakajima T, Kakimoto Y, Isamu S (1971). "Hipusina, un nuevo aminoácido presente en el cerebro bovino. Aislamiento y determinación estructural". Biochimica et Biophysica Acta . 244 (3): 523–531. doi :10.1016/0304-4165(71)90069-9. PMID 4334286.