

En bioquímica , un trímero de proteína es un complejo macromolecular formado por tres macromoléculas , generalmente unidas de forma no covalente , como proteínas o ácidos nucleicos . Un trímero de proteína suele surgir del ensamblaje de la estructura cuaternaria de una proteína. [ 1 ] Las interacciones no covalentes entre las regiones hidrofóbicas e hidrofílicas de las unidades polipeptídicas contribuyen a estabilizar la estructura cuaternaria. Dado que un trímero de proteína está compuesto por múltiples subunidades polipeptídicas, se considera un oligómero . [ 2 ]
Un homotrímero estaría formado por tres moléculas idénticas . [ 3 ] Un heterotrímero estaría formado por tres macromoléculas diferentes. El colágeno tipo II es un ejemplo de proteína homotrimérica, mientras que el colágeno tipo I es una proteína heterotrimérica de tipo AAB. Un ejemplo de proteína viral homotrimérica es la proteína de la matriz Z del mammarenavirus . [ 4 ]
Las porinas suelen organizarse en las membranas en forma de trímeros.
fibra de la cola del bacteriófago T4
Múltiples copias de un polipéptido codificado por un gen a menudo pueden formar un agregado denominado multímero. [ 5 ] Cuando un multímero se forma a partir de polipéptidos producidos por dos alelos mutantes diferentes de un gen en particular, el multímero mixto puede exhibir una mayor actividad funcional que los multímeros no mezclados formados por cada uno de los mutantes por separado. Cuando un multímero mixto muestra una mayor funcionalidad en relación con los multímeros no mezclados, el fenómeno se denomina complementación intragénica . La porción distal de cada una de las fibras de la cola del bacteriófago T4 está codificada por el gen 37 y los mutantes defectuosos en este gen experimentan complementación intragénica. [ 6 ] Este hallazgo indicó que las fibras distales de la cola son un multímero del polipéptido codificado por el gen 37. Un análisis de los datos de complementación indicó además que los polipéptidos que componen el multímero estaban plegados sobre sí mismos en forma de horquilla. Un análisis adicional de la estructura cristalina de alta resolución de la fibra distal de la cola indicó que los polipéptidos del gen 37 están presentes como un trímero y que cada polipéptido del trímero se pliega sobre sí mismo en una configuración de horquilla. [ 7 ]
Véase también
Referencias
- ↑ Godbey, WT (2014), "Proteínas" , Introducción a la biotecnología , Elsevier, págs. 9–33 , doi : 10.1016/b978-1-907568-28-2.00002-2 , ISBN 978-1-907568-28-2, consultado el 3 de mayo de 2024
- ↑ Pelley, John W. (2012-01-01), "3 - Estructura y función de las proteínas" , en Pelley, John W. (ed.), Bioquímica de revisión integrada de Elsevier (Segunda edición) , Filadelfia: WB Saunders, pp. 19–28 , doi : 10.1016/b978-0-323-07446-9.00003-9 , ISBN 978-0-323-07446-9, consultado el 3 de mayo de 2024
- ↑ Cha, SS; et al. (1998). "Estructura cristalina de alta resolución de un mutante del factor de necrosis tumoral alfa humano con baja toxicidad sistémica" . J. Biol. Chem . 273 (4): 2153–60 . doi : 10.1074/jbc.273.4.2153 . PMID 9442056 .
- ↑ Witwit, Haydar; de la Torre, Juan C. (2025-04-29). "La miristoilación y oligomerización de la proteína Z del mammarenavirus no son necesarias para su efecto inhibidor dependiente de la dosis sobre la actividad de vRNP" . BioChem . 5 ( 2): 10. doi : 10.3390/biochem5020010 . ISSN 2673-6411 . PMC 12163724. PMID 40520408 .
- ↑ Crick, FH; Orgel, LE (enero de 1964). "La teoría de la complementación interalélica". J Mol Biol . 8 : 161–5 . doi : 10.1016/s0022-2836(64)80156-x . PMID 14149958 .
- ↑ Bernstein, H; Edgar, RS; Denhardt, GH (1965). "Complementación intragénica entre mutantes sensibles a la temperatura del bacteriófago T4D". Genetics . 51 (6): 987– 1002.
- ↑ Bartual, SG; Otero, JM; Garcia-Doval, C; et al. (2010). "Estructura de la punta de unión al receptor de la fibra de la cola larga del bacteriófago T4" . Proc Natl Acad Sci USA . 107 (47): 20287– 20292. doi : 10.1073/pnas.1011218107 . PMC 2996694 .
- Estructura de las proteínas
- complejos proteicos