Hispanopedia WikiLas glutaredoxinas [1] [2] [3] (también conocidas como tioltransferasas) son pequeñas enzimas redox de aproximadamente cien residuos de aminoácidos que utilizan glutatión como cofactor. En los seres humanos, esta enzima de reparación de la oxidación también participa en muchas funciones celulares, incluida la señalización redox y la regulación del metabolismo de la glucosa. [4] [5] Las glutaredoxinas son oxidadas por sustratos y reducidas de forma no enzimática por el glutatión. A diferencia de las tiorredoxinas , que son reducidas por la tiorredoxina reductasa , no existe ninguna oxidorreductasa que reduzca específicamente las glutaredoxinas. En cambio, las glutaredoxinas se reducen por la oxidación del glutatión. El glutatión reducido luego es regenerado por la glutatión reductasa . Juntos, estos componentes componen el sistema del glutatión. [6]
Al igual que la tiorredoxina , que funciona de manera similar, la glutaredoxina posee un enlace disulfuro en el centro activo. [7] Existe en forma reducida u oxidada donde los dos residuos de cisteína están unidos en un enlace disulfuro intramolecular. Las glutaredoxinas funcionan como transportadores de electrones en la síntesis dependiente de glutatión de desoxirribonucleótidos por la enzima ribonucleótido reductasa . [6] Además, GRX actúa en la defensa antioxidante al reducir el deshidroascorbato , las peroxirredoxinas y la metionina sulfóxido reductasa. Además de su función en la defensa antioxidante, se ha demostrado que GRX bacteriana y vegetal se une a grupos de hierro-azufre y entrega el grupo a las enzimas a demanda. [8]
En los virus
La glutaredoxina ha sido secuenciada en una variedad de virus . Sobre la base de una amplia similitud de secuencias, se ha propuesto [9] que la proteína O2L del virus Vaccinia es, al parecer, una glutaredoxina. La tiorredoxina del bacteriófago T4 parece estar relacionada con la evolución. En la posición 5 del patrón T4, la tiorredoxina tiene Val en lugar de Pro.
En las plantas
Se han descrito aproximadamente 30 isoformas de GRX en la planta modelo Arabidopsis thaliana y 48 en Oryza sativa L. Según su centro redox activo, se subagrupan en seis clases de tipo CSY[C/S], CGFS, CC y 3 grupos con dominio adicional de función desconocida. Las GRX de tipo CC solo se encuentran en plantas superiores . En Arabidopsis, las GRX están implicadas en el desarrollo de las flores y la señalización del ácido salicílico . [8]
Subfamilias
- Subgrupo glutaredoxina InterPro : IPR014025
Proteínas humanas que contienen este dominio
GLRX ; GLRX2 ; GLRX3 ; GLRX5 ; PTGES2
Referencias
- ^ Gleason FK, Holmgren A (diciembre de 1988). "Tiorredoxina y proteínas relacionadas en procariotas". FEMS Microbiology Reviews . 54 (4): 271–97. doi : 10.1111/j.1574-6968.1988.tb02747.x . PMID 3152490.
- ^ Holmgren A (abril de 1988). "Tiorredoxina y glutaredoxina: pequeñas proteínas redox multifuncionales con enlaces disulfuro en el sitio activo". Biochemical Society Transactions . 16 (2): 95–6. doi :10.1042/bst0160095. PMID 3286320.
- ^ Holmgren A (agosto de 1989). "Sistemas de tiorredoxina y glutaredoxina". Revista de química biológica . 264 (24): 13963–6. doi : 10.1016/S0021-9258(18)71625-6 . PMID 2668278.
- ^ Xing KY, Lou MF (diciembre de 2010). "Efecto de la edad en los sistemas de tioltransferasa (glutaredoxina) y tiorredoxina en el cristalino humano". Oftalmología investigativa y ciencia visual . 51 (12): 6598–604. doi :10.1167/iovs.10-5672. PMC 3055771 . PMID 20610843.
- ^ Berndt C, Lillig CH, Holmgren A (abril de 2008). "Tiorredoxinas y glutaredoxinas como facilitadores del plegamiento de proteínas". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . Regulación redox del plegamiento de proteínas. 1783 (4): 641–50. doi : 10.1016/j.bbamcr.2008.02.003 . PMID 18331844.
- ^ ab Fernandes AP, Holmgren A (febrero de 2004). "Glutaredoxinas: enzimas redox dependientes del glutatión con funciones que van mucho más allá de un simple sistema de respaldo de tiorredoxina". Antioxidantes y señalización redox . 6 (1): 63–74. doi :10.1089/152308604771978354. PMID 14713336.
- ^ Foloppe N, Nilsson L (febrero de 2004). "El motivo glutaredoxina -CPYC-: influencia de los residuos periféricos". Estructura . 12 (2): 289–300. doi : 10.1016/j.str.2004.01.009 . PMID 14962389.
- ^ ab Rouhier N, Lemaire SD, Jacquot JP (2008). "El papel del glutatión en los organismos fotosintéticos: funciones emergentes para las glutaredoxinas y la glutatiónilación" (PDF) . Revisión anual de biología vegetal . 59 : 143–66. doi :10.1146/annurev.arplant.59.032607.092811. PMID 18444899.
- ^ Johnson GP, Goebel SJ, Perkus ME, Davis SW, Winslow JP, Paoletti E (marzo de 1991). "El virus vaccinia codifica una proteína similar a las glutaredoxinas". Virology . 181 (1): 378–81. doi :10.1016/0042-6822(91)90508-9. PMID 1994586.
Enlaces externos
- Entrada de la base de datos de enzimas
- Glutaredoxinas en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
