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En bioquímica , las proteínas globulares o esferoproteínas son proteínas esféricas ("con forma de globo") y constituyen uno de los tipos de proteínas más comunes (los otros son las proteínas fibrosas , desordenadas y de membrana ). A diferencia de las proteínas fibrosas o de membrana, las proteínas globulares son parcialmente solubles en agua (forman coloides en ella). [ 1 ] Existen múltiples clases de plegamiento de proteínas globulares, dado que existen diversas arquitecturas que pueden plegarse en una forma aproximadamente esférica.
El término globina puede referirse más específicamente a proteínas que incluyen el pliegue de globina . [ 2 ]
Estructura globular y solubilidad
El término proteína globular es bastante antiguo (probablemente data del siglo XIX) y ahora resulta algo arcaico dada la existencia de cientos de miles de proteínas y un vocabulario de motivos estructurales más elegante y descriptivo . La naturaleza globular de estas proteínas puede determinarse sin necesidad de técnicas modernas, sino únicamente mediante ultracentrifugación o técnicas de dispersión dinámica de luz.
La estructura esférica está determinada por la estructura terciaria de la proteína. Los aminoácidos apolares (hidrofóbicos) de la molécula se encuentran unidos hacia el interior de la misma, mientras que los aminoácidos polares (hidrofílicos) se encuentran unidos hacia el exterior, lo que permite interacciones dipolo-dipolo con el disolvente , lo cual explica la solubilidad de la molécula.
Las proteínas globulares presentan una estabilidad marginal debido a que la energía libre liberada durante su plegamiento en su conformación nativa es relativamente pequeña. Esto se debe a que el plegamiento proteico requiere un coste entrópico. Si bien la secuencia primaria de una cadena polipeptídica puede adoptar numerosas conformaciones, la estructura globular nativa restringe su conformación a unas pocas. Esto conlleva una disminución de la aleatoriedad, aunque las interacciones no covalentes, como las hidrofóbicas, estabilizan la estructura.
Plegamiento de proteínas
Aunque aún se desconoce cómo se pliegan las proteínas de forma natural, nuevas evidencias han contribuido a una mejor comprensión del proceso. Parte del problema del plegamiento proteico radica en la formación de diversas interacciones débiles no covalentes, como los enlaces de hidrógeno y las fuerzas de Van der Waals . Mediante diversas técnicas, se está estudiando el mecanismo de plegamiento de las proteínas. Incluso en su estado desnaturalizado, la proteína puede plegarse hasta adoptar la estructura correcta.
Las proteínas globulares parecen tener dos mecanismos de plegamiento: el modelo de difusión-colisión o el de nucleación-condensación. Sin embargo, hallazgos recientes han demostrado que proteínas globulares, como PTP-BL PDZ2, se pliegan con características propias de ambos modelos. Estos nuevos hallazgos indican que los estados de transición de las proteínas pueden influir en su plegamiento. El plegamiento de las proteínas globulares también se ha relacionado recientemente con el tratamiento de enfermedades, y se han desarrollado ligandos anticancerígenos que se unen a la proteína plegada, pero no a la proteína natural. Estos estudios demuestran que el plegamiento de las proteínas globulares afecta su función. [ 3 ]
Según la segunda ley de la termodinámica , la diferencia de energía libre entre los estados desplegado y plegado se debe a cambios de entalpía y entropía. Dado que la diferencia de energía libre en una proteína globular que resulta de plegarse a su conformación nativa es pequeña, esta es marginalmente estable, lo que proporciona una rápida tasa de recambio y un control eficaz de la degradación y síntesis de proteínas.
Role
A diferencia de las proteínas fibrosas, que solo desempeñan una función estructural, las proteínas globulares pueden actuar como:
- Las enzimas catalizan reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en condiciones suaves y con gran especificidad. Diferentes esterasas cumplen esta función.
- Los mensajeros transmiten mensajes para regular los procesos biológicos. Esta función la realizan las hormonas , como la insulina, entre otras.
- Transportadores de otras moléculas a través de las membranas
- Existencias de aminoácidos .
- Las funciones reguladoras también las desempeñan las proteínas globulares, en lugar de las proteínas fibrosas.
- Proteínas estructurales, por ejemplo, actina y tubulina , que son globulares y solubles como monómeros, pero se polimerizan para formar fibras largas y rígidas.
Miembros
Entre las proteínas globulares más conocidas se encuentra la hemoglobina , miembro de la familia de las globinas . Otras proteínas globulares son las globulinas alfa , beta y gamma (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM). Consulte la electroforesis de proteínas para obtener más información sobre las diferentes globulinas. Casi todas las enzimas con funciones metabólicas importantes tienen forma globular, al igual que muchas proteínas de transducción de señales .
Las albúminas también son proteínas globulares, aunque, a diferencia de todas las demás proteínas globulares, son completamente solubles en agua. No son solubles en aceite.
Referencias
- ↑ Andreeva A, Howorth D, Chothia C, Kulesha E, Murzin AG (enero de 2014). "Prototipo SCOP2: un nuevo enfoque para la minería de estructuras proteicas" . Nucleic Acids Research . 42 (número especial de bases de datos): D310-4. doi : 10.1093/nar/gkt1242 . PMC 3964979. PMID 24293656 .
- ↑ Globinas en los Encabezamientos de Materia Médica (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
- ↑ Travaglini-Allocatelli C, Ivarsson Y, Jemth P, Gianni S (febrero de 2009). "Plegamiento y estabilidad de proteínas globulares e implicaciones para la función". Current Opinion in Structural Biology . 19 (1): 3– 7. doi : 10.1016/j.sbi.2008.12.001 . PMID 19157852 .
- Proteínas por estructura
- Estructura de las proteínas