La galectina-1 es una proteína que en los humanos está codificada por el gen LGALS1 . [5] [6]
Gen y proteína
LGALS1 contiene cuatro exones . La proteína galectina-1 tiene 135 aminoácidos de longitud y está altamente conservada entre especies. Se puede encontrar en el núcleo, el citoplasma, la superficie celular y en el espacio extracelular. Las galectinas en general carecen de una secuencia señal tradicional, pero aún así se secretan a través de la membrana plasmática. Esta secreción no tradicional requiere un sitio de unión de glucanos funcional . La galectina 1 contiene un solo dominio de reconocimiento de carbohidratos a través del cual puede unirse a los glucanos tanto como monómero como homodímero. Los dímeros están unidos de forma no covalente y se disocian espontáneamente en baja concentración. [7] La galectina 1 no se une a los glucanos cuando se oxida. [8] Al tener 6 residuos de cisteína, el estado de oxidación tiene un efecto significativo en la estructura de la proteína. Se informa que la forma oxidada tiene funciones alternativas que no involucran la unión de carbohidratos. [9]
Función
Las galectinas son una familia de proteínas que se unen a los beta-galactósidos y que participan en la modulación de las interacciones entre células y entre células y matrices. La galectina-1 puede actuar como un factor de crecimiento negativo autocrino que regula la proliferación celular . [10] También se ha demostrado que la expresión de galectina-1 en el linfoma de Hodgkin media la inmunosupresión de las células T CD8+. [11]
Se ha relacionado con el proceso inflamatorio en personas con VIH y algunas investigaciones sugieren que Gal-1 podría estar relacionado con la latencia del VIH-1. [12]
Papel en el embarazo
Se cree que la galectina-1 desempeña un papel en la creación de tolerancia inmunológica en el embarazo . [13] La galectina-1 se expresa en las células del estroma endometrial durante todo el ciclo menstrual, sin embargo aumenta significativamente durante la implantación. La galectina-1 induce la diferenciación de las células dendríticas hacia un fenotipo que amortigua las células T colaboradoras 1 y las células T colaboradoras 17 y amortigua la inflamación a través de la interleucina-10 y la interleucina-27 . [14] También desempeña un papel en la formación y expresión de HLA-G en el sincitio . [15]
Interacciones
Se ha demostrado que LGALS1 interactúa con GEMIN4 [16] HRAS . [17]
Véase también
Referencias
- ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000100097 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000068220 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ Gitt MA, Barondes SH (enero de 1991). "Secuencia genómica y organización de dos miembros de una familia de genes de lectina humana". Bioquímica . 30 (1): 82– 89. doi :10.1021/bi00215a013. PMID 1988031.
- ^ Gauthier L, Rossi B, Roux F, Termine E, Schiff C (octubre de 2002). "Galectin-1 is a stromal cell ligand of the pre-B cell receptor (BCR) involved in synapse training between pre-B and estromal cells and in pre-BCR triggering" (La galectina-1 es un ligando de células estromales del receptor de células pre-B (BCR) implicado en la formación de sinapsis entre células pre-B y estromales y en la activación del pre-BCR). Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 99 (20): 13014– 13019. Bibcode :2002PNAS...9913014G. doi : 10.1073/pnas.202323999 . PMC 130578 . PMID 12271131.
- ^ Cho M, Cummings RD (marzo de 1995). "Galectina-1, una lectina que se une a beta-galactósido en células de ovario de hámster chino. I. Caracterización física y química". The Journal of Biological Chemistry . 270 (10): 5198– 5206. doi : 10.1074/jbc.270.10.5198 . PMID 7890630.
- ^ Outenreath RL, Jones AL (noviembre de 1992). "Influencia de un sustrato de lectina endógena en células ganglionares de la raíz dorsal cultivadas". Journal of Neurocytology . 21 (11): 788– 795. doi :10.1007/bf01237904. PMID 1431997. S2CID 20883530.
- ^ Kadoya T, Horie H (junio de 2005). "Estudios estructurales y funcionales de la galectina-1: una nueva actividad promotora de la regeneración axonal para la galectina-1 oxidada". Current Drug Targets . 6 (4): 375– 383. doi :10.2174/1389450054022007. PMID 16026256.
- ^ "Gen Entrez: lectina LGALS1, unión a galactósido, soluble, 1 (galectina 1)".
- ^ Gandhi MK, Moll G, Smith C, Dua U, Lambley E, Ramuz O, et al. (agosto de 2007). "Supresión mediada por galectina-1 de la inmunidad de células T específicas del virus de Epstein-Barr en el linfoma de Hodgkin clásico". Blood . 110 (4): 1326– 1329. doi :10.1182/blood-2007-01-066100. PMC 1939905 . PMID 17438085.
- ^ Rubione J, Pérez PS, Czernikier A, Duette GA, Pereyra Gerber FP, Salido J, et al. (agosto de 2022). "Una interacción dinámica de vesículas extracelulares circulantes y galectina-1 reprograma la latencia viral durante la infección por VIH-1". mBio . 13 (4): e0061122. doi :10.1128/mbio.00611-22. PMC 9426495 . PMID 35943163. S2CID 251407421.
- ^ Munoz-Suano A, Hamilton AB, Betz AG (mayo de 2011). "Dame refugio: el sistema inmunológico durante el embarazo". Reseñas inmunológicas . 241 (1): 20– 38. doi :10.1111/j.1600-065X.2011.01002.x. PMID 21488887. S2CID 46696092.
- ^ Ilarregui JM, Croci DO, Bianco GA, Toscano MA, Salatino M, Vermeulen ME, et al. (septiembre de 2009). "Señales tolerogénicas entregadas por células dendríticas a células T a través de un circuito inmunorregulador impulsado por galectina-1 que involucra interleucina 27 e interleucina 10". Nature Immunology . 10 (9): 981– 991. doi :10.1038/ni.1772. hdl : 11336/78711 . PMID 19668220. S2CID 24418718.
- ^ Comninos AN, Jayasena CN, Dhillo WS (2014). "La relación entre las hormonas intestinales y adiposas y la reproducción". Actualización sobre reproducción humana . 20 (2): 153– 174. doi : 10.1093/humupd/dmt033 . PMID 24173881.
- ^ Park JW, Voss PG, Grabski S, Wang JL, Patterson RJ (septiembre de 2001). "Asociación de galectina-1 y galectina-3 con Gemin4 en complejos que contienen la proteína SMN". Nucleic Acids Research . 29 (17): 3595– 3602. doi :10.1093/nar/29.17.3595. PMC 55878 . PMID 11522829.
- ^ Paz A, Haklai R, Elad-Sfadia G, Ballan E, Kloog Y (noviembre de 2001). "Galectin-1 se une a H-Ras oncogénico para mediar el anclaje de la membrana de Ras y la transformación celular". Oncogene . 20 (51): 7486– 7493. doi : 10.1038/sj.onc.1204950 . PMID 11709720.