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Articulo de referencia

Región cristalizable del fragmento

Un anticuerpo digerido por papaína produce tres fragmentos: dos fragmentos Fab y un fragmento Fc. Un anticuerpo digerido por pepsina produce dos fragmentos: un fragmento F(ab') ...

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Un anticuerpo digerido por papaína produce tres fragmentos: dos fragmentos Fab y un fragmento Fc.
Un anticuerpo digerido por pepsina produce dos fragmentos: un fragmento F(ab') 2 y un fragmento pFc'.

La región cristalizable del fragmento ( región Fc ) es la región de la cola de un anticuerpo que interactúa con receptores de la superficie celular llamados receptores Fc y algunas proteínas del sistema del complemento . Esta región permite que los anticuerpos activen el sistema inmunitario , por ejemplo, mediante la unión a los receptores Fc . En los isotipos de anticuerpos IgG , IgA e IgD , la región Fc está compuesta por dos fragmentos proteicos idénticos, derivados del segundo y tercer dominio constante de las dos cadenas pesadas del anticuerpo ; las regiones Fc de IgM e IgE contienen tres dominios constantes de cadena pesada ( dominios C H 2-4) en cada cadena polipeptídica . [ 1 ] [ 2 ] Las regiones Fc de las IgG poseen un sitio de N-glicosilación altamente conservado. [ 3 ] [ 4 ] La glicosilación del fragmento Fc es esencial para la actividad mediada por el receptor Fc. [ 5 ] Los N-glicanos unidos a este sitio son predominantemente estructuras diantenarias fucosiladas en el núcleo del tipo complejo. Además, pequeñas cantidades de estos N-glicanos también contienen residuos de GlcNAc bisecantes y de ácido siálico unidos mediante enlaces α-2,6. [ 3 ]

La otra parte de un anticuerpo, denominada región Fab , contiene secciones variables que definen el objetivo específico al que el anticuerpo puede unirse. Por el contrario, la región Fc de todos los anticuerpos de una misma clase es la misma para cada especie; es constante, no variable. Por lo tanto, a veces se la denomina erróneamente "región constante del fragmento".

El fragmento Fc se une a diversos receptores celulares y proteínas del complemento . De esta forma, media diferentes efectos fisiológicos de los anticuerpos (detección de partículas opsonizadas ; lisis celular ; degranulación de mastocitos , basófilos y eosinófilos ; y otros procesos). [ 6 ]

Fragmentos de Fc modificados

En un nuevo avance en el campo de las terapias basadas en anticuerpos, la región Fc de las inmunoglobulinas se ha modificado para contener un sitio de unión al antígeno . [ 7 ] Este tipo de fragmento de unión al antígeno se denomina Fcab . Los fragmentos Fcab pueden insertarse en una inmunoglobulina completa mediante el intercambio de la región Fc, obteniendo así un anticuerpo biespecífico (con regiones Fab y Fcab que contienen sitios de unión distintos). Estos anticuerpos monoclonales biespecíficos a veces se denominan mAb 2 (también mAb-cuadrado ). [ 8 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Janeway, CA Jr .; et  al. (2001). Inmunobiología (5.ª  ed.). Garland Publishing. ISBN 978-0-8153-3642-6.
  2. ↑ Larsson, Lars-Inge (septiembre de 1988). Inmunocitoquímica: Teoría y práctica . CRC Press. ISBN 978-0-8493-6078-7.
  3. 1 2 Stadlmann J, Pabst M, Kolarich D, Kunert R, Altmann F (2008). "Análisis de la glicosilación de inmunoglobulinas mediante LC-ESI-MS de glicopéptidos y oligosacáridos". Proteomics . 8 (14): 2858– 2871. doi : 10.1002/pmic.200700968 . PMID 18655055 . S2CID 22821543 .  
  4. ↑ Stadlmann J, Weber A, Pabst M, Anderle H, Kunert R, Ehrlich HJ, Peter Schwarz H, Altmann F (2009). "Una mirada cercana a la sialilación de IgG humana y la distribución de subclases después del fraccionamiento con lectinas". Proteomics . 9 (17): 4143– 4153. doi : 10.1002/pmic.200800931 . PMID 19688751 . S2CID 19147733 .  
  5. ^ Peipp M, Lammerts van Bueren JJ, Schneider-Merck T, Bleeker WW, Dechant M, Beyer T, Repp R, van Berkel PH, Vink T, van de Winkel JG, Parren PW, Valerius T (2008). "La fucosilación de anticuerpos afecta de manera diferencial la citotoxicidad mediada por células efectoras NK y PMN" . Sangre . 112 (6): 2390–2399 . doi : 10.1182/blood-2008-03-144600 . PMID 18566325 . 
  6. ↑ Paul, William (2013). Inmunología fundamental (Séptima ed.). Lippincott Williams & Wilkins. págs. 1401–142. ISBN   978-1-4511-1783-7Consultado el 31 de diciembre de 2015 .
  7. ↑ Wozniak-Knopp G, Bartl S, Bauer A, Mostageer M, Woisetschläger M, Antes B, Ettl K, Kainer M, Weberhofer G, Wiederkum S, Himmler G, Mudde GC, Rüker F (2010). "Introducción de sitios de unión de antígenos en bucles estructurales de dominios constantes de inmunoglobulinas: fragmentos Fc con sitios de unión a HER2/neu modificados y propiedades de anticuerpos" . Protein Eng Des . 23 (4): 289–297 . doi : 10.1093/protein/gzq005 . PMID 20150180 . 
  8. ↑ "Anticuerpos monoclonales biespecíficos MAb2™" . Archivado del original el 8 de julio de 2013. Consultado el 13 de agosto de 2013 .