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Correlación de capas de Fourier

En biología estructural , así como en prácticamente todas las ciencias que producen datos tridimensionales, la correlación de capas de Fourier (FSC) mide el coeficiente de corre...

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En biología estructural , así como en prácticamente todas las ciencias que producen datos tridimensionales, la correlación de capas de Fourier (FSC) mide el coeficiente de correlación cruzada normalizado entre dos volúmenes tridimensionales sobre capas correspondientes en el espacio de Fourier (es decir, como una función de la frecuencia espacial [1] ). La FSC es la extensión tridimensional de la correlación de anillo de Fourier bidimensional (FRC); [2] también conocida como: función de correlación de frecuencia espacial. [3]

Cálculo

F S do ( a ) = ∑ a i ∈ a F 1 ( a i ) ⋅ F 2 ( a i ) ∗ ∑ a i ∈ a | F 1 ( a i ) | 2 ⋅ ∑ a i ∈ a | F 2 ( a i ) | 2 2 {\displaystyle FSC(r)={\frac {\displaystyle \suma _{r_{i}\en r}{F_{1}(r_{i})\cdot F_{2}(r_{i})^{\ast }}}{\displaystyle {\sqrt[{2}]{\suma _{r_{i}\en r}{\left|F_{1}(r_{i})\right|^{2}}\cdot \suma _{r_{i}\en r}{\left|F_{2}(r_{i})\right|^{2}}}}}}

donde es el factor de estructura compleja para el volumen 1, es el conjugado complejo del factor de estructura para el volumen 2, y es el elemento de vóxel individual en el radio . [4] [5] [6] De esta forma, el FSC toma dos conjuntos de datos tridimensionales y los convierte en una matriz unidimensional. F 1 Estilo de visualización F_{1} F 2 ∗ {\displaystyle F_{2}^{\ast}} a i {\displaystyle r_{i}} a {\estilo de visualización r}

Aplicaciones

La FSC se originó en la microscopía crioelectrónica y gradualmente proliferó en otros campos. Para medir la FSC, se requieren dos volúmenes 3D determinados independientemente. En la microscopía crioelectrónica , los dos volúmenes son el resultado de dos reconstrucciones tridimensionales, cada una basada en la mitad del conjunto de datos disponible. Normalmente, se utilizan mitades aleatorias, aunque algunos programas pueden utilizar las imágenes de partículas pares para una mitad y las partículas impares para la otra mitad del conjunto de datos. Algunas publicaciones citan el límite de resolución de 0,5 de la FSC, que se refiere a cuando el coeficiente de correlación de las capas de Fourier es igual a 0,5. [7] [8] Sin embargo, la determinación del umbral de resolución sigue siendo un tema controvertido, y algunos argumentan que los umbrales de valor fijo se basan en suposiciones estadísticas incorrectas. [6] [9] Existen muchos otros criterios que utilizan la curva FSC, incluido el criterio 3-σ, el criterio 5-σ y el límite de corte de 0,143. El criterio de medio bit indica a qué resolución hemos recopilado suficiente información para interpretar de manera confiable el volumen tridimensional, y el criterio de 3 sigma (modificado) indica dónde el FSC emerge sistemáticamente por encima de las correlaciones aleatorias esperadas del ruido de fondo. [6] El límite de corte de FSC 0,143 se propuso en parte para hacer que la medición de la resolución sea comparable a las mediciones utilizadas en cristalografía de rayos X. [10] Actualmente, el límite de corte de 0,143 es el criterio más comúnmente utilizado para la resolución de reconstrucciones crio-EM mejores que la resolución de 10 ångström . [11]

Véase también

Notas

  1. ^ Harauz y van Heel, 1986
  2. ^ van Heel, 1982
  3. ^ Saxton y Baumeister, 1982
  4. ^ "FSC de Image Science: programa para calcular la correlación de capas de Fourier (FSC) de dos volúmenes 3D". fsc . Image Science . Consultado el 9 de abril de 2009 .
  5. ^ "RF 3 - Correlación de fase residual y capa de Fourier". SPIDER . Wadsworth Center . Consultado el 9 de abril de 2009 .
  6. ^abc van Heel y Schatz, 2005
  7. ^ Böttcher y otros, 1997
  8. ^ Frank, 2006, págs. 250-251
  9. ^ van Heel y Schatz, 2017
  10. ^ Rosenthal y Henderson, 2003
  11. ^ "Banco de datos de microscopía electrónica". www.ebi.ac.uk . Consultado el 7 de enero de 2019 .

Referencias

  • Harauz, G.; van Heel M. (1986). "Filtros exactos para reconstrucción tridimensional de geometría general". Optik . 73 : 146–156.
  • van Heel, M.; Keegstra, W.; Schutter, W.; van Bruggen EFJ (1982). Estudios de hemocianina en artrópodos mediante análisis de imágenes, en: Estructura y función de las proteínas respiratorias de invertebrados, Taller EMBO 1982, EJ Wood . Vol. Suppl. 1. págs. 69–73. ISBN 9783718601554. {{cite book}}: |journal=ignorado ( ayuda )
  • Saxton, WO; W. Baumeister (1982). "El promedio de correlación de una proteína de envoltura celular bacteriana organizada regularmente". Journal of Microscopy . 127 (2): 127–138. doi :10.1111/j.1365-2818.1982.tb00405.x. PMID  7120365. S2CID  27206060.
  • Böttcher, B.; Wynne, SA; Crowther, RA (1997). "Determinación del plegamiento de la proteína central del virus de la hepatitis B mediante microscopía electrónica". Nature . 386 (6620): 88–91. doi :10.1038/386088a0. PMID  9052786. S2CID  275192.
  • Rosenthal, PB; Henderson, R. (2003). "Determinación óptima de la orientación de partículas, la dirección absoluta y la pérdida de contraste en la criomicroscopía electrónica de partículas individuales". Journal of Molecular Biology . 333 (4): 721–745. doi :10.1016/j.jmb.2003.07.013. ISSN  0022-2836. PMID  14568533.
  • van Heel, M.; Schatz, M. (2005). "Criterios de umbral de correlación de capas de Fourier". Journal of Structural Biology . 151 (3): 250–262. doi :10.1016/j.jsb.2005.05.009. PMID  16125414.
  • Frank, J. (2006). Microscopía electrónica tridimensional de conjuntos macromoleculares . Nueva York: Oxford University Press . ISBN 0-19-518218-9.
  • van Heel, M.; Schatz, M. (2017). "Reevaluación de la resolución de la revolución" (PDF) . bioRxiv . doi : 10.1101/224402 .
  • EMstats Tendencias y distribuciones de mapas en EM Data Bank (EMDB), por ejemplo, tendencias de resolución
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