FAM83H

El gen FAM83H se localiza en el brazo largo del cromosoma 8 (8q24.3), comenzando en la posición 143723933 y terminando en la 143738030. El gen FAM83H abarca 14097 pares de bases y se encuentra orientado en la cadena -. La región codificante está compuesta por 5604 pares de bases y 5 exones. ^{[ 5 ]}

FAM83H se expresa de forma ubicua en todo el cuerpo humano a niveles relativamente bajos. ^{[ 6 ] [ 7 ]}

En los seres humanos, solo se conoce un producto principal del gen FAM83H. ^{[ 8 ] [ 9 ] [ 10 ]}

No existen parálogos de FAM83H. ^{[ 11 ]}

A continuación se muestra una tabla de ortólogos de la proteína humana FAM83H. La tabla incluye ortólogos con parentesco cercano, intermedio y lejano.

Los ortólogos de la proteína humana FAM83H se enumeran arriba en orden descendente o fecha de divergencia y luego en orden ascendente de porcentaje de identidad. FAM83H está altamente conservada en todos los ortólogos, como lo demuestra una identidad del 40 % en el ortólogo menos similar. FAM83H ha evolucionado lenta y uniformemente a lo largo del tiempo. ^{[ 12 ] [ 13 ]}

El peso molecular de FAM83H es de 127,1 kD y contiene 1179 aminoácidos . El punto isoeléctrico es 6,52. No hay grupos de carga positiva o negativa significativos en la proteína. Hay una secuencia de 21 ceros desde 254 hasta 275 y una secuencia de 24 ceros desde 420 hasta 444,1 ^{[ 14 ].}

La proteína FAM83H es rica en prolina , con un 10,32 % de proteína, y deficiente en asparagina , con solo un 1,1 %. La composición porcentual de cada aminoácido es bastante consistente entre los ortólogos de la proteína. El ortólogo más distante muestra la mayor variabilidad en su composición de aminoácidos.

FAM83H posee dos dominios conocidos. El dominio PLDc_FAM83H ( dominio similar a la fosfolipasa ) se extiende desde la posición 17 hasta la 281 en FAM83H. Carece de la histidina funcionalmente importante, por lo que, si bien puede compartir una estructura similar, lo más probable es que carezca de actividad PLD. El dominio de unión a microtúbulos MIP-T3 se extiende desde la posición 909 hasta la 1176. ^{[ 15 ]}

FAM83H se fosforila intensamente tras su modificación. Se predicen 11 sitios de fosforilación. Existen dos motivos con alta probabilidad de ser sitios de sumoilación por modificación postraduccional . Los sitios de sumoilación participan en diversos procesos celulares, como el transporte nucleocitosólico, la regulación transcripcional y la estabilidad proteica. FAM83H carece de péptido señal.

Fam83H está compuesta principalmente por hélices alfa y estructuras aleatorias. Las hélices alfa constituyen la mayor parte de la proteína. Presenta un dominio transmembrana entre las posiciones 231 y 252. ^{[ 16 ] [ 17 ]}

La proteína FAM83H se dirige al núcleo . ^{[ 18 ]}

Se descubrió que FAM83H interactúa con WDR72 y MMP20 . ^{[ 19 ]} MMP20 es responsable de la degradación de la matriz extracelular y desempeña un papel en la remodelación tisular en los ameloblastos . Se cree que las mutaciones en WDR72 desempeñan un papel en la amelogénesis imperfecta.

Las personas que padecen amelogénesis imperfecta han perdido la función del gen FAM83H. ^{[ 20 ] [ 21 ]}