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Articulo de referencia

Colágeno FACIT

El colágeno FACIT ( Colágenos Asociados a Fibrilas con Hélices Triples Interrumpidas [ 1 ] ) es un tipo de colágeno y también un proteoglicano [ 2 ] que tiene dos o más dominios...

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El colágeno FACIT ( Colágenos Asociados a Fibrilas con Hélices Triples Interrumpidas [ 1 ] ) es un tipo de colágeno y también un proteoglicano [ 2 ] que tiene dos o más dominios de triple hélice que se conectan a las fibrillas de colágeno y comparten dominios proteicos con moléculas de matriz no colágenas. [ 3 ] Los colágenos FACIT derivan su nombre de su asociación e interacción con los colágenos fibrilares. A diferencia de los colágenos fibrilares, que forman fibras largas.

Descripción general

Los colágenos FACIT presentan interrupciones en su estructura de triple hélice. Participan en el ensamblaje de colágenos fibrilares y otros componentes de la matriz extracelular (MEC). Estas interrupciones se deben a la presencia de dominios no triples dentro de la molécula de colágeno. Estos colágenos se encuentran típicamente junto con los colágenos fibrilares en diversos tejidos y órganos. Los colágenos asociados a fibrillas con triple hélice interrumpida (colágenos FACIT) son un subconjunto de colágenos que contribuyen a la organización y estabilización de la matriz extracelular (MEC). [ 4 ] Estos colágenos se encuentran típicamente junto con los colágenos fibrilares en diversos tejidos y órganos. Estos dominios varían en longitud y composición, y proporcionan flexibilidad y sitios de unión adicionales para otros componentes de la matriz extracelular. Existen ocho tipos conocidos de colágenos FACIT: colágenos IX, XII, XIV, XVI, XIX, XXI y XXII. [ 3 ]

La estructura general del colágeno FACIT contiene dominios COL de triple hélice cortos (COL1, COL2, COL3) interrumpidos por dominios NC, con un dominio NC N-terminal orientado hacia el espacio interfibrilar. [ 5 ] El colágeno FACIT se encuentra en diversas áreas tisulares para modular las propiedades superficiales de las fibrillas de colágeno y generar patrones tridimensionales específicos de tejido en la matriz extracelular. [ 3 ] Por ejemplo, el colágeno XIV conecta las redes fibrilares del cartílago y la piel , [ 3 ] y el XII se encuentra en los tejidos conectivos, particularmente en los tendones, ligamentos y periodonto. [ 6 ] Estos tipos de colágeno pueden asociarse directa o indirectamente con las fibrillas con diferentes afinidades para modular las propiedades de fricción de las superficies fibrilares. Además, la asociación del colágeno XIV con un propéptido sugiere que la función de FACIT puede extenderse a proporcionar sitios de unión para enzimas extracelulares modificadoras de fibrillas. [ 3 ]

Otros tipos

Otros tipos de colágeno, como el colágeno XX, que son de menor tamaño, se expresan principalmente en el tejido conectivo como el cartílago, el tendón y la córnea, mientras que el colágeno XIX se encuentra en la piel, las células musculares y el hipocampo. [ 3 ] También hay colágenos que se expresan en las zonas de la membrana basal, que son matrices extracelulares compuestas por redes de macromoléculas, [ 5 ] y el colágeno XXII es un ejemplo ubicado en las uniones miotendinosas en los músculos esqueléticos y cardíacos.

COL22A1 también está incluido en esta clase. [ 7 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Término GO: colágeno FACIT
  2. ↑ Lauder B (27 de septiembre de 1995). "FACIT - Colágenos que son proteoglicanos" . Proteoglicanos y glicosaminoglicanos . Archivado del original el 10 de octubre de 2006. Consultado el 8 de marzo de 2007 .
  3. 1 2 3 4 5 6 Olsen BR (2014). "Moléculas de matriz y sus ligandos". Principios de ingeniería de tejidos . Elsevier. págs. 189–208 . doi : 10.1016/b978-0-12-398358-9.00010-0 . ISBN  978-0-12-398358-9.
  4. ^ Vizzini, Aiti; Pergolizzi, Margherita; Vazzana, Mirella; Salerno, Giuseppina; Di Sano, Caterina; Macaluso, Pasquale; Arizza, Vincenzo; Parrinello, Daniela; Cammarata, Matteo; Parrinello, Nicolò (2008). "El colágeno FACIT (cadena 1α) se expresa por los hemocitos y la epidermis durante la respuesta inflamatoria de la ascidia Ciona intestinalis" . Inmunología comparada y del desarrollo . 32 (6): 682– 692. doi : 10.1016/j.dci.2007.10.006 .
  5. 1 2 Mecham R, ed. (17 de febrero de 2011). La matriz extracelular: una visión general (ed. 2011 ). Springer. doi : 10.1007/978-3-642-16555-9 . ISBN  978-3-642-16554-2.
  6. ↑ Izu Y, Birk DE (2023). " Mecanismos celulares y extracelulares mediados por colágeno XII en el desarrollo, la regeneración y la enfermedad" . Frontiers in Cell and Developmental Biology . 11 1129000. doi : 10.3389/fcell.2023.1129000 . PMC 10017729. PMID 36936682 .  
  7. ^ Koch M, Schulze J, Hansen U, Ashwodt T, Keene DR, Brunken WJ y col. (mayo de 2004). "Un nuevo marcador de uniones tisulares, el colágeno XXII" . La Revista de Química Biológica . 279 (21): 22514– 22521. doi : 10.1074/jbc.M400536200 . PMC 2925840 . PMID 15016833 .   
  • Colágeno tipo II no desnaturalizado