La coenzima B es una coenzima necesaria para las reacciones redox en los metanógenos . El nombre químico completo de la coenzima B es 7-mercaptoheptanoiltreoninafosfato. [ 1 ] La molécula contiene un tiol , que es su principal sitio de reacción.
La coenzima B reacciona con 2-metiltioetanosulfonato (metil- Coenzima M , abreviada CH3 –S–CoM), para liberarmetanoenla metanogénesis: [ 2 ]
- CH3 –S–CoM+ HS–CoB → CH4 + CoB–S–S–CoM
Esta conversión es catalizada por la enzima metil coenzima M reductasa , que contiene el cofactor F430 como grupo prostético .
Una conversión relacionada que utiliza tanto HS-CoB como HS-CoM es la reducción de fumarato a succinato , catalizada por la fumarato reductasa : [ 3 ]
- HS–CoM + HS–CoB + − O2 CCH=CHCO − 2 → −O2 CCH2 –CH2 CO − 2 + CoB–S–S–CoM
Importancia de la coenzima B en la metanogénesis.
La coenzima B es un componente importante en la etapa final de la biogénesis del metano. [ 4 ] Actúa como donador de dos electrones para reducir la coenzima M (metil-coenzima) en dos moléculas: un metano y un heterodisulfuro. [ 5 ] Dos experimentos separados realizados, uno con coenzima B y otro sin ella, indicaron que el uso de coenzima B antes de la formación de la molécula de metano da como resultado una ruptura de enlace más eficiente y consistente. [ 6 ]
Referencias
- ↑ Noll KM, Rinehart KL, Tanner RS, Wolfe RS (1986). "Estructura del componente B (7-mercaptoheptanoiltreonina fosfato) del sistema metilcoenzima M metilreductasa de Methanobacterium thermoautotrophicum" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 83 (12): 4238–42 . Bibcode : 1986PNAS...83.4238N . doi : 10.1073/pnas.83.12.4238 . PMC 323707. PMID 3086878 .
- ↑ Thauer RK (septiembre de 1998). "Bioquímica de la metanogénesis: un homenaje a Marjory Stephenson. Conferencia del Premio Marjory Stephenson de 1998" . Microbiology . 144 (Pt 9): 2377–406 . doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . PMID 9782487 .
- ↑ Heim S, Künkel A, Thauer RK, Hedderich R (abril de 1998). "Tiol:fumarato reductasa (Tfr) de Methanobacterium thermoautotrophicum: identificación de los sitios catalíticos para la reducción de fumarato y la oxidación de tiol" . European Journal of Biochemistry . 253 (1): 292–9 . doi : 10.1046/j.1432-1327.1998.2530292.x . PMID 9578488 .
- ↑ Dey, Mishtu; Li, Xianghui; Kunz, Ryan C; Ragsdale, Stephen W (22 de diciembre de 2010). "Detección de intermedios organometálicos y radicales en el mecanismo catalítico de la metil-coenzima M reductasa utilizando el sustrato natural metil-coenzima M y un análogo del sustrato de la coenzima B" . Biochemistry . 49 (51): 10902– 10911. doi : 10.1021/bi101562m . PMID 21090696 .
- ↑ Cedervall, Peder E; Dey, Mishtu; Pearson, Arwen R; Ragsdale, Stephen W; Wilmot, Carrie M (22 de julio de 2010). "Perspectiva estructural sobre la química de la metil-coenzima M reductasa mediante análogos de la coenzima B" . Biochemistry . 49 (35): 7683–7693 . doi : 10.1021/bi100458d . PMC 3098740. PMID 20707311 .
- ↑ Horng, Yih-Chern; Becker, Donald F; Ragsdale, Stephen W (2001-10-30). "Estudios mecanísticos de la biogénesis del metano por la metil-coenzima M reductasa: evidencia de que la coenzima B participa en la ruptura del enlace C−S de la metil-coenzima M" . Biochemistry . 40 (43): 12875– 12885. doi : 10.1021/bi011196y . PMID 11669624 .
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