CD63

El antígeno CD63 es una proteína que, en humanos, está codificada por el gen CD63 . ^{[ 5 ]} El CD63 se asocia principalmente con las membranas de las vesículas intracelulares, aunque puede inducirse su expresión en la superficie celular.

La proteína codificada por este gen pertenece a la superfamilia transmembrana 4, también conocida como familia de las tetraspaninas . La mayoría de estos miembros son proteínas de la superficie celular que se caracterizan por la presencia de cuatro dominios hidrofóbicos. Estas proteínas median eventos de transducción de señales que participan en la regulación del desarrollo, la activación, el crecimiento y la motilidad celular. La proteína codificada es una glicoproteína de la superficie celular que se sabe que forma complejos con integrinas. Puede funcionar como marcador de activación de plaquetas sanguíneas. La deficiencia de esta proteína se asocia con el síndrome de Hermansky-Pudlak . Este gen también se ha asociado con la progresión tumoral. Se ha descubierto que este gen utiliza sitios de poliadenilación alternativos. El empalme alternativo da lugar a múltiples variantes de transcripción que codifican diferentes proteínas. ^{[ 5 ]}

CD63 es un buen marcador para la cuantificación por citometría de flujo de basófilos activados in vitro para el diagnóstico de alergia mediada por IgE . La prueba se denomina comúnmente prueba de activación de basófilos (BAT) .

Inicialmente, se utilizaron mutantes por deleción y mutaciones puntuales para investigar la función del extremo C-terminal, que contiene un posible motivo de internalización/direccionamiento lisosomal (GYEVM). Los mutantes del extremo C-terminal mostraron una mayor expresión en la superficie celular y una menor localización intracelular en comparación con CD63Wt. La internalización inducida por anticuerpos se redujo en los mutantes por deleción del extremo C-terminal y se abolió en los mutantes G→A e Y→A, lo que demuestra la importancia crucial de estos residuos en la internalización.

CD63 está extensamente y variablemente glicosilado, y la región EC2 contiene tres posibles sitios de glicosilación N-ligada (N130, N150 y N172). Los mutantes N130A y N150A fueron similares a hCD63Wt con respecto a la localización intracelular e internalización. Sin embargo, el mutante hCD63N172A mostró una localización principalmente en la superficie celular y baja internalización. La expresión de un mutante que carecía de los tres sitios de glicosilación fue muy inestable. Se especuló que la internalización reducida de CD63N172A podría deberse a cambios en su interacción con moléculas de la superficie celular. Los experimentos de inmunoprecipitación mostraron cierta evidencia de una proteína (100 kDa) asociada con CD63N172A, pero esto no fue consistente. Sin embargo, se demostró una asociación entre CD63Wt y la integrina β2 (CD18) mediante la cointernalización de estas proteínas. Por lo tanto, las interacciones con CD63 pueden afectar el transporte y la función de las integrinas β2.

En biología celular, el CD63 se usa frecuentemente como marcador de cuerpos multivesiculares, que en algunas células están enriquecidos con CD63, ^{[ 6 ]} así como de vesículas extracelulares liberadas desde el cuerpo multivesicular o la membrana plasmática. ^{[ 7 ]}

Se ha demostrado que CD63 interactúa con CD117 ^{[ 8 ]} y CD82 . ^{[ 9 ]}

• Grupo de diferenciación

• CD63+proteína,+humana en los Encabezamientos de Materias Médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
• Ubicación del genoma humano CD63 y página con detalles del gen CD63 en el navegador genómico de UCSC .

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .