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Subunidad alfa de la proteína quinasa tipo II dependiente de calcio/calmodulina

La subunidad alfa de la proteína quinasa tipo II dependiente de calcio/calmodulina ( CAMKIIα ), también conocida como proteína quinasa II alfa dependiente de 2+ /calmodulin-depe...

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La subunidad alfa de la proteína quinasa tipo II dependiente de calcio/calmodulina ( CAMKIIα ), también conocida como proteína quinasa II alfa dependiente de Ca2 + /calmodulina , es una subunidad de CamKII , una proteína quinasa (es decir, una enzima que fosforila proteínas ) que en humanos está codificada por el gen CAMK2A . [ 5 ] [ 6 ]

Función

El producto del gen CAMK2A es una enzima que pertenece a la familia de las quinasas de proteínas específicas de serina/treonina , así como a la subfamilia de la quinasa de proteínas II dependiente de Ca2 + /calmodulina . La señalización de Ca2 + es crucial para varios aspectos de la plasticidad sináptica en las sinapsis glutamatérgicas . Esta enzima está compuesta por cuatro cadenas diferentes: alfa, beta, gamma y delta. La cadena alfa codificada por este gen es necesaria para la potenciación a largo plazo (LTP) del hipocampo y el aprendizaje espacial. Además de su actividad dependiente de calcio-calmodulina (CaM), esta proteína puede sufrir autofosforilación, lo que resulta en una actividad independiente de CaM. Se han identificado dos variantes de transcripción que codifican isoformas distintas para este gen. [ 7 ] Según un estudio de 2018 de Bruno Reversade , la mutación recesiva de CAMK2A en humanos causa un síndrome de discapacidad intelectual grave con retraso del crecimiento . [ 8 ]

Interacciones

Se ha demostrado que CAMK2A interactúa con:

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000070808 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000024617 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Nagase T, Ishikawa K, Suyama M, Kikuno R, Hirosawa M, Miyajima N, et al. (febrero de 1999). "Predicción de las secuencias codificantes de genes humanos no identificados. XIII. Las secuencias completas de 100 nuevos clones de ADNc del cerebro que codifican proteínas grandes in vitro" . DNA Research . 6 (1): 63–70 . doi : 10.1093/dnares/6.1.63 . PMID 10231032 .  
  6. ↑ Lin CR, Kapiloff MS, Durgerian S, Tatemoto K, Russo AF, Hanson P, et al. (agosto de 1987). "Clonación molecular de una proteína quinasa dependiente de calcio/calmodulina específica del cerebro" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 84 (16): 5962– 6. Bibcode : 1987PNAS...84.5962L . doi : 10.1073/pnas.84.16.5962 . PMC 298983. PMID 3475713 .   
  7. ↑ "Entrez Gene: CAMK2A proteína quinasa dependiente de calcio/calmodulina (CaM quinasa) II alfa" .
  8. ↑ Chia PH, Zhong FL, Niwa S, Bonnard C, Utami KH, Zeng R, et al. (mayo de 2018). "Una mutación homocigótica con pérdida de función de CAMK2A causa retraso del crecimiento, convulsiones frecuentes y discapacidad intelectual grave" . eLife . 7 e32451. doi : 10.7554/eLife.32451 . PMC 5963920. PMID 29784083 .   
  9. ^ Walikonis RS, Oguni A, Khorosheva EM, Jeng CJ, Asuncion FJ, Kennedy MB (enero de 2001). "Densin-180 forma un complejo ternario con la subunidad (alfa) de Ca2 + / proteína quinasa II dependiente de calmodulina y (alfa) -actinina" . La Revista de Neurociencia . 21 (2): 423– 33. doi : 10.1523/JNEUROSCI.21-02-00423.2001 . PMC 6763799 . PMID 11160423 .  
  10. ↑ Dhavan R, Greer PL, Morabito MA, Orlando LR, Tsai LH (septiembre de 2002). "Los activadores de la quinasa dependiente de ciclina 5, p35 y p39, interactúan con la subunidad alfa de la proteína quinasa II dependiente de Ca2+/calmodulina y la alfa-actinina-1 de manera dependiente del calcio" . The Journal of Neuroscience . 22 (18): 7879–91 . doi : 10.1523/JNEUROSCI.22-18-07879.2002 . PMC 6758084. PMID 12223541 .  
  11. ↑ Gardoni F, Mauceri D, Fiorentini C, Bellone C, Missale C, Cattabeni F, Di Luca M (noviembre de 2003). "La fosforilación dependiente de CaMKII regula la interacción SAP97/NR2A" . The Journal of Biological Chemistry . 278 (45): 44745–52 . doi : 10.1074/jbc.M303576200 . PMID 12933808. S2CID 19885326 .  

Lecturas adicionales

  • Soderling TR (junio de 2000). "CaM-quinasas: moduladores de la plasticidad sináptica". Current Opinion in Neurobiology . 10 (3): 375–80 . doi : 10.1016/S0959-4388(00)00090-8 . PMID 10851169. S2CID 31122499 .  
  • Hook SS, Means AR (2001). "Cinasas dependientes de Ca(2+)/CaM: de la activación a la función". Annual Review of Pharmacology and Toxicology . 41 (1): 471– 505. doi : 10.1146/annurev.pharmtox.41.1.471 . PMID 11264466 . 
  • Yamamoto H (marzo de 2002). "[Mecanismos moleculares de las localizaciones intracelulares de las isoformas de la proteína quinasa II dependiente de Ca2+/calmodulina y sus funciones fisiológicas]". Tanpakushitsu Kakusan Koso. Protein, Nucleic Acid, Enzyme . 47 (3): 241–7 . PMID 11889801 . 
  • Countaway JL, Nairn AC, Davis RJ (enero de 1992). "Mecanismo de desensibilización de la proteína tirosina quinasa del receptor del factor de crecimiento epidérmico" . The Journal of Biological Chemistry . 267 (2): 1129– 40. doi : 10.1016/S0021-9258(18)48406-2 . PMID 1309762 . 
  • Wegner M, Cao Z, Rosenfeld MG (abril de 1992). "Fosforilación regulada por calcio dentro de la cremallera de leucina de C/EBP beta". Science . 256 ( 5055): 370–3 . Bibcode : 1992Sci...256..370W . doi : 10.1126/science.256.5055.370 . PMID 1314426. S2CID 34818876 .  
  • Omary MB, Baxter GT, Chou CF, Riopel CL, Lin WY, Strulovici B (mayo de 1992). "La quinasa relacionada con PKC epsilon se asocia con y fosforila la citoqueratina 8 y 18" . The Journal of Cell Biology . 117 (3): 583– 93. doi : 10.1083/jcb.117.3.583 . PMC 2289443. PMID 1374067 .  
  • Bredt DS, Ferris CD, Snyder SH (junio de 1992). "Sitios reguladores de la óxido nítrico sintasa. Fosforilación por la proteína quinasa dependiente de AMP cíclico, la proteína quinasa C y la proteína quinasa de calcio/calmodulina; identificación de sitios de unión de flavina y calmodulina" . The Journal of Biological Chemistry . 267 (16): 10976–81 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)49862-1 . PMID 1375933 . 
  • Tokui T, Yamauchi T, Yano T, Nishi Y, Kusagawa M, Yatani R, Inagaki M (junio de 1990). "La proteína quinasa II dependiente de Ca2(+)-calmodulina fosforila varios tipos de proteínas de filamentos intermedios no epiteliales". Biochemical and Biophysical Research Communications . 169 (3): 896–904 . doi : 10.1016/0006-291X(90)91977-Z . PMID 2114109 . 
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  • Toyofuku T, Curotto Kurzydlowski K, Narayanan N, MacLennan DH (octubre de 1994). "Identificación de Ser38 como el sitio en la Ca(2+)-ATPasa del retículo sarcoplásmico cardíaco que es fosforilado por la proteína quinasa dependiente de Ca2+/calmodulina" . The Journal of Biological Chemistry . 269 (42): 26492– 6. doi : 10.1016/S0021-9258(18)47221-3 . PMID 7929371 . 
  • Rivera VM, Miranti CK, Misra RP, Ginty DD, Chen RH, Blenis J, Greenberg ME (octubre de 1993). " Una quinasa inducida por factor de crecimiento fosforila el factor de respuesta al suero en un sitio que regula su actividad de unión al ADN" . Biología Molecular y Celular . 13 (10): 6260–73 . doi : 10.1128/mcb.13.10.6260 . PMC 364685. PMID 8413226 .  
  • Omkumar RV, Kiely MJ, Rosenstein AJ, Min KT, Kennedy MB (diciembre de 1996). "Identificación de un sitio de fosforilación para la proteína quinasa II dependiente de calcio/calmodulina en la subunidad NR2B del receptor de N-metil-D-aspartato" . The Journal of Biological Chemistry . 271 (49): 31670–8 . doi : 10.1074/jbc.271.49.31670 . PMID 8940188. S2CID 8332020 .  
  • Rotenberg A, Mayford M, Hawkins RD, Kandel ER, Muller RU (diciembre de 1996). "Los ratones que expresan CaMKII activada carecen de LTP de baja frecuencia y no forman células de lugar estables en la región CA1 del hipocampo" . Cell . 87 (7): 1351–61 . doi : 10.1016/S0092-8674(00)81829-2 . PMID 8980240. S2CID 16704390 .  
  • Paudel HK (enero de 1997). "La serina reguladora Ser262 de la proteína tau asociada a microtúbulos es fosforilada por la fosforilasa quinasa" . The Journal of Biological Chemistry . 272 ​​(3): 1777–85 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)67481-8 . PMID 8999860 .