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CALM3

La calmodulina 3 es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen CALM3 . CALM-3 es conocido principalmente por contraer los músculos cardíacos, y dependiendo...

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La calmodulina 3 es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen CALM3 .

CALM-3 es conocido principalmente por contraer los músculos cardíacos, y dependiendo de si esta actividad es constante o no, podrían surgir otras enfermedades como consecuencia negativa. Es capaz de mantener o regular diferentes tipos de sistemas biológicos, como la citocinesis o el ciclo del centrosoma. [ 3 ]

La calmodulina-3 puede realizar diferentes tipos de actividades y funciones, como la unión al calcio y una actividad significativa en la regulación de una enzima. [ 4 ] Es probable que el gen CALM-3 contribuya a enfermedades que pueden llevar a la muerte, como la taquicardia ventricular que se asocia con taquicardia ventricular que funciona en 2 direcciones y el síndrome de QT largo que se asocia con un intervalo QT en el electrocardiograma significativamente más largo de lo normal. [ 4 ] En su estructura, hay 2 hélices que se observan en cada una de sus hélices-bucle-hélice y luego se forman en un patrón perpendicular debido a que la superficie de la proteína cambia con el tiempo. [ 5 ] A través de la transcripción, el gen CALM-3 puede realizar la actividad de un regulador de su propia expresión génica y tiene 6 exones, lo que indica que cada exón tiene una función específica que tiene lugar en la etapa de iniciación. [ 6 ] Si existen variantes potenciales que podrían afectar la proteína calmodulina, podrían afectar la concentración de los mediadores de Ca que forman parte de la proteína. [ 7 ]

Contexto

El gen CALM-3, junto con la proteína calmodulina, se ha incluido en diferentes tipos de experimentos, como el aislamiento de ADN, que es más común en animales de laboratorio como las ratas. Este gen se puede detectar en animales y humanos, principalmente a través de nuestros genomas, y sus polimorfismos específicos se pueden encontrar mediante diferentes tipos de enzimas de restricción. [ 8 ] En entornos hospitalarios, se utiliza un proceso llamado secuenciación del exoma completo, que es beneficioso para determinar si CALM-3 es la causa de una determinada enfermedad. [ 9 ] Debido a que la proteína calmodulina consta de 3 genes diferentes, puede ser difícil determinar exactamente cómo el gen puede causar una determinada enfermedad y potencialmente empeorarla. [ 9 ] Sin embargo, se han detectado algunas mutaciones en los genes de la proteína calmodulina, como en el síndrome de QT largo. [ 9 ]

Importancia clínica

Hay evidencia significativa de que la Calmodulina-3 puede estar asociada con ciertas enfermedades, sin embargo, hay poca evidencia de que este gen en particular contribuya a enfermedades que pueden causar una muerte súbita como resultado. En el experimento de laboratorio con ratas, lambda rCB1 o hCE1 se sometió a aislamiento de ADN ya que ambos genes incluían el gen CALM-3, y se comparó con 2 genes diferentes que son más comunes entre las ratas como los genes lambda SC4 y lambda SC8. [ 8 ] Como resultado, aunque el gen lambda rCB1 o hCE1 puede tener estructuras diferentes de los otros genes que las ratas contienen en sus genomas, sus cadenas codificantes fueron bastante similares. [ 8 ] Como el proceso de secuenciación del exoma completo se utilizó para pacientes con síndrome de QT largo, había ciertos criterios que debían cumplirse para pasar completamente a WES como el paciente tener un historial médico familiar estable o normal. [ 9 ] Basándose en un electrocardiograma, se pueden detectar los ritmos y las ondas y, si son irregulares, podría conducir al síndrome de QT largo. [ 9 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000160014 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  3. ↑ "CALM3 - Calmodulina-3 - Homo sapiens (Humano) - Gen y proteína CALM3" . www.uniprot.org . Consultado el 18 de mayo de 2022 .
  4. 1 2 "CALM3 - Calmodulina-3 - Homo sapiens (Humano) - Gen y proteína CALM3" . www.uniprot.org . Consultado el 16 de abril de 2022 .
  5. ↑ Zhang M, Yuan T (24 de enero de 2011). "Mecanismos moleculares de la versatilidad funcional de la calmodulina". Bioquímica y biología celular . 76 ( 2–3 ): 313–323 . doi : 10.1139/o98-027 . PMID 9923700 . 
  6. ^ Koller M, Schnyder B, Strehler EE (octubre de 1990). "Organización estructural del gen de la calmodulina CaMIII humana". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura y expresión genética . 1087 (2): 180– 189. doi : 10.1016/0167-4781(90)90203-E . PMID 2223880 . 
  7. ↑ Friedrich FW, Bausero P, Sun Y, Treszl A, Krämer E, Juhr D, et al. (julio de 2009). "Un nuevo polimorfismo en el promotor del gen de la calmodulina III humana es un gen modificador potencial para la miocardiopatía hipertrófica familiar" . European Heart Journal . 30 (13): 1648– 1655. doi : 10.1093/eurheartj/ehp153 . PMID 19429631 .  
  8. 1 2 3 SenGupta B, Friedberg F, Detera-Wadleigh SD (diciembre de 1987). "Análisis molecular de clones de ADN complementario de calmodulina humana y de rata. Evidencia de genes activos adicionales en estas especies" . The Journal of Biological Chemistry . 262 (34): 16663– 16670. doi : 10.1016/S0021-9258(18)49306-4 . PMID 2445749 . 
  9. 1 2 3 4 5 Reed GJ, Boczek NJ, Etheridge SP, Ackerman MJ (febrero de 2015). "Mutación CALM3 asociada con el síndrome de QT largo" . Heart Rhythm . 12 (2): 419– 422. doi : 10.1016/j.hrthm.2014.10.035 . PMC 4907373. PMID 25460178 .  

Lecturas adicionales

  • Zhang M, Yuan T (1999). "Mecanismos moleculares de la versatilidad funcional de la calmodulina". Bioquímica y Biología Celular . 76 ( 2– 3): 313– 323. doi : 10.1139/o98-027 . PMID 9923700 . 
  • Gusev NB (octubre de 2001). "Algunas propiedades de la caldesmona y la calponina y la participación de estas proteínas en la regulación de la contracción del músculo liso y la formación del citoesqueleto". Bioquímica . Biokhimiia . 66 (10): 1112– 1121. doi : 10.1023/A:1012480829618 . PMID 11736632. S2CID 310781 .  
  • Benaim G, Villalobo A (agosto de 2002). "Fosforilación de la calmodulina. Implicaciones funcionales". European Journal of Biochemistry . 269 (15): 3619– 3631. doi : 10.1046/j.1432-1033.2002.03038.x . hdl : 10261/79981 . PMID 12153558 . 
  • Chattopadhyaya R, Meador WE, Means AR, Quiocho FA (diciembre de 1992). "Estructura de la calmodulina refinada a una resolución de 1,7 Å". Journal of Molecular Biology . 228 (4): 1177– 1192. doi : 10.1016/0022-2836(92)90324-D . PMID 1474585 . 
  • Koller M, Schnyder B, Strehler EE (octubre de 1990). "Organización estructural del gen de la calmodulina CaMIII humana". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura y expresión genética . 1087 (2): 180– 189. doi : 10.1016/0167-4781(90)90203-e . PMID 2223880 . 
  • Pegues JC, Friedberg F (noviembre de 1990). "Múltiples ARNm que codifican la calmodulina humana". Biochemical and Biophysical Research Communications . 172 (3): 1145– 1149. doi : 10.1016/0006-291X(90)91567-C . PMID 2244899 . 
  • Baudier J, Mochly-Rosen D, Newton A, Lee SH, Koshland DE, Cole RD (mayo de 1987). "Comparación de la proteína S100b con la calmodulina: interacciones con la melitina y las proteínas tau asociadas a microtúbulos e inhibición de la fosforilación de las proteínas tau por la proteína quinasa C". Biochemistry . 26 (10): 2886–2893 . doi : 10.1021/bi00384a033 . PMID 3111527 . 
  • Fischer R, Koller M, Flura M, Mathews S, Strehler-Page MA, Krebs J, et  al. (noviembre de 1988). "Múltiples ARNm divergentes codifican una única calmodulina humana" . The Journal of Biological Chemistry . 263 (32): 17055– 17062. doi : 10.1016/S0021-9258(18)37497-0 . PMID 3182832 . 
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  • Koller M, Strehler EE (abril de 1993). "Análisis funcional de los promotores del gen de la calmodulina CaMIII humana y del gen sin intrones que codifica una proteína similar a la calmodulina". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1163 (1): 1– 9. doi : 10.1016/0167-4838(93)90271-R . PMID 8476923 . 
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  • Pan Z, Radding W, Zhou T, Hunter E, Mountz J, McDonald JM (septiembre de 1996). "Función de la calmodulina en la apoptosis mediada por Fas potenciada por el VIH" . The American Journal of Pathology . 149 (3): 903– 910. PMC 1865159. PMID 8780394 .  
  • Sasaki M, Uchiyama J, Ishikawa H, Matsushita S, Kimura G, Nomoto K, Koga Y (octubre de 1996). "Inducción de apoptosis por elevación de Ca2+ intracelular dependiente de calmodulina en células CD4+ que expresan gp 160 del VIH" . Virología . 224 (1): 18– 24. doi : 10.1006/viro.1996.0502 . PMID 8862395 . 
  • Ubicación del genoma humano CALM3 y página con detalles del gen CALM3 en el navegador genómico de UCSC .
  • Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P0DP23 (Calmodulina-1) en el PDBe-KB .
  • Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P0DP24 (Calmodulina-2) en el PDBe-KB .