Articulo de referencia

Bucle de abultamiento beta

Los bucles de abultamiento beta son motivos comunes en proteínas y polipéptidos que constan de cinco a seis aminoácidos . [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] Hay dos tipos: tipo 1, que es un pent...

Los bucles de abultamiento beta son motivos comunes en proteínas y polipéptidos que constan de cinco a seis aminoácidos . [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] Hay dos tipos: tipo 1, que es un pentapéptido; y tipo 2, con seis aminoácidos . Se consideran un tipo de abultamiento beta y tienen el nombre alternativo de abultamiento beta tipo G1. En comparación con otros abultamientos beta , los bucles de abultamiento beta dan lugar a una inversión de cadena, de modo que a menudo aparecen en los extremos de los bucles de las horquillas beta ; las horquillas de este tipo se pueden describir como 3:5 (para un bucle de abultamiento β tipo 1) o 4:6 (para el tipo 2). [ 4 ]

Bucle de abultamiento beta de tipo 1. Solo átomos de la cadena principal del hexapéptido; sin átomos de hidrógeno. Carbonos en gris, oxígenos en rojo y nitrógenos en azul. Los dos enlaces de hidrógeno característicos se muestran como líneas verdes y moradas.

Los bucles de abultamiento beta de tipo I tienen dos enlaces de hidrógeno intercadena principal característicos . Uno está entre el CO del residuo i y el NH del residuo i+3 (un giro β); el otro está entre el CO del residuo i+4 y el NH del residuo i.

Los bucles beta de tipo 2 tienen dos enlaces de hidrógeno característicos entre las cadenas principales. Uno se encuentra entre el CO del residuo i y el NH del residuo i+4 (un giro α); el otro se encuentra entre el CO del residuo i+5 y el NH del residuo i.

Los bucles de abultamiento beta suelen tener un aspartato , asparagina , serina o treonina en el residuo i, junto con un nido (motivo estructural de la proteína) en los residuos i+2 a i+4 (tipo 1) o en los residuos i+3 a i+5 (tipo 2), con el oxígeno de la cadena lateral uniéndose a los grupos NH de la cadena principal del nido. [ 5 ] Se ha descrito la mutagénesis dirigida de residuos asx dentro de los bucles de abultamiento β de una proteína, mostrando que la cadena lateral de un residuo asx en varias posiciones alternativas dentro de un bucle de abultamiento β se une al nido y, por lo tanto, ayuda a estabilizar el bucle. [ 6 ]

Hay dos sitios web disponibles para encontrar y examinar bucles de abultamiento beta en proteínas, Motivated Proteins: [1] [ 7 ] y ExploreTurns: [2] . [ 8 ] Además de los tipos de bucles de abultamiento beta descritos anteriormente, ExploreTurns admite la exploración y el análisis de múltiples tipos menos comunes que satisfacen una definición generalizada que describe todos los bucles cortos con un par dividido de enlaces de hidrógeno de la cadena principal en cualquiera de los extremos, en los que uno de los enlaces de hidrógeno une los extremos, definiendo la extensión de la estructura, mientras que el otro se une a un residuo de bucle interior, formando el abultamiento del motivo y un giro interior con enlace de hidrógeno. Esta definición incluye tipos de bucle que abarcan hasta 8 residuos, con abultamientos en uno o ambos extremos (ver esquemas en el explorador de motivos de bucle de ExploreTurns). Al igual que los tipos de bucles de abultamiento beta "clásicos", los tipos que satisfacen la definición generalizada de bucle se pueden encontrar en horquillas beta y sitios de unión de ligandos y sitios activos; Los ejemplos incluyen iones metálicos, cúmulos de hierro-azufre, ARN y ligandos de ADN [ 8 ] .

Referencias

  1. ^ Milner-White, EJ (1987). "Protuberancias beta dentro de bucles como características recurrentes de la estructura proteica". Biochim Biophys Acta . 911 (2): 261– 265. doi : 10.1016/0167-4838(87)90017-3 . PMID  3801498 .
  2. ^ Chan, EAW; Hutchinson EG (1993). " Identificación, clasificación y análisis de protuberancias β en proteínas" . Protein Science . 2 (10): 1574– 1590. doi : 10.1002/pro.5560021004 . PMC 2142268. PMID 8251933 .  
  3. ^ Blandl, T; Cochran AG (2003). "Estabilidad de giros en péptidos de horquilla β. Investigación de péptidos que contienen giros de abultamiento G1 tipo 1 3:5" . Protein Science . 12 (2): 237– 247. doi : 10.1110/ps.0228603 . PMC 2312432. PMID 12538887 .  
  4. ^ Sibanda, BL; Blundell TL; Thornton JM (1989). "Conformación de horquillas β en estructuras proteicas. Una clasificación sistemática con aplicaciones al modelado". Journal of Molecular Biology . 206 (4): 759– 777. doi : 10.1016/0022-2836(89)90583-4 . PMID 2500530 . 
  5. ^Afzal, AM; Al-Shubailly F (2014). "Bridging of anions by hydrogen bonds in nest motifs and its significance for Schellman motifs and other larger motifs within proteins". Proteins. 82 (11): 3023–3031. doi:10.1002/prot.24663. PMID 25132631. S2CID 12131403.
  6. ^Lee, J; Dubey VK; Longo LM; Blaber M (2008). "A logical OR redundancy within the Asx-Pro-Asx-Gly β-turn motif". Journal of Molecular Biology. 377 (4): 1251–1264. doi:10.1016/j.jmb.2008.01.055. PMID 18308335.
  7. ^Leader, DP; Milner-White EJ (2009). "Motivated Proteins: A web application for studying small three-dimensional protein motifs". BMC Bioinformatics. 10 (1): 60. doi:10.1186/1471-2105-10-60. PMC 2651126. PMID 19210785.
  8. ^ abNewell, NE (2025). "ExploreTurns: a web tool for the exploration, analysis and classification of beta turns and structured loops in proteins; application to beta-bulge and Schellman loops, Asx helix caps, beta hairpins and other hydrogen-bonded motifs". Protein Science. 33 (9). PMID 39968865.
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