bZIP Maf es un dominio que se encuentra en las proteínas del factor de transcripción Maf . Contiene un dominio de cremallera de leucina (bZIP), que media la dimerización del factor de transcripción y las propiedades de unión al ADN . La región de homología extendida de Maf (EHR) está presente en el extremo N-terminal de la proteína. Esta región (mostrada en amarillo en la imagen adyacente) existe solo dentro de la familia Maf y permite que la familia reconozca motivos de ADN más largos que otras cremalleras de leucina. Estos motivos se denominan elemento de reconocimiento de Maf (MARE) y tienen 13 o 14 pares de bases de longitud. En particular, los dos residuos al comienzo de la hélice H2 están posicionados para reconocer la región flanqueante del ADN. [ 2 ] Las proteínas Maf pequeñas heterodimerizan con Fos y pueden actuar como represores competitivos del factor de transcripción NF2-E2.
En ratones, Maf1 podría desempeñar un papel temprano en la formación del eje corporal. Los defectos en estas proteínas son causa de retinosis pigmentaria autosómica dominante . Las proteínas con cremallera de leucina específicas de la retina neural pertenecen a esta familia.
Referencias
- ↑ Kurokawa, H.; Motohashi, H.; Sueno, S.; Kimura, M.; Takagawa, H.; Kanno, Y.; Yamamoto, M.; Tanaka, T. (2009). "Base estructural del reconocimiento alternativo del ADN por los factores de transcripción Maf" . Biología molecular y celular . 29 (23): 6232– 6244. doi : 10.1128/MCB.00708-09 . PMC 2786689. PMID 19797082 .
- ↑ Kusunoki H, Motohashi H, Katsuoka F, Morohashi A, Yamamoto M, Tanaka T (abril de 2002). "Estructura en solución del dominio de unión al ADN de MafG". Nat . Struct. Biol . 9 (4): 252– 6. doi : 10.1038/nsb771 . PMID 11875518. S2CID 23687470 .
- Familias de proteínas