ATG3

En biología molecular, la proteína Atg3 (relacionada con la autofagia 3) es la enzima E2 para el proceso de lipidación de LC3. ^{[ 1 ]} Es esencial para la autofagia . El complejo proteico Atg16L consta de múltiples conjugados Atg12-Atg5. Atg16L tiene una función similar a la de una enzima E3 en la reacción de lipidación de LC3. El intermediario activado, LC3-Atg3 (E2), se recluta al sitio donde tiene lugar la lipidación. ^{[ 2 ]}

Atg3 cataliza la conjugación de Atg8 y fosfatidiletanolamina (PE). Atg3 tiene un plegamiento alfa/beta, y su región central es topológicamente similar a las enzimas E2 canónicas . Atg3 tiene dos regiones insertadas en la región central y otra con una larga estructura alfa-helicoidal que sobresale de la región central hasta 30 Å. [ 3 ] Interactúa ^{con atg8 a} través de un enlace tioéster intermedio entre Cys-288 y la Gly C-terminal de atg8. También interactúa con la región C-terminal de la enzima atg7 tipo E1.

La autofagocitosis es un proceso inducido por la inanición responsable del transporte de proteínas citoplasmáticas al lisosoma/vacuola. Atg3 es un modificador similar a la ubiquitina que es topológicamente similar a la enzima E2 canónica. ^{[ 4 ]} Cataliza la conjugación de Atg8 y fosfatidiletanolamina. ^{[ 5 ]}

Atg3 consta de tres dominios: un dominio N-terminal , un dominio catalítico y un dominio C-terminal . El dominio catalítico contiene un residuo de cisteína dentro de un motivo HPC , que es el residuo putativo del sitio activo para el reconocimiento de la subunidad Apg5 del complejo autofagosómico . ^{[ 6 ]} Es probable que el pequeño dominio C-terminal sea una región de unión distinta para la estabilidad del complejo autofagosómico . ^{[ 7 ]} Contiene un motivo de secuencia FLKF conservado altamente característico .